hydroxylysine

hydroxylysine è un amminoacido proteinogenico non classico. È incorporato nella proteina corrispondente come lisina e idrolizzato in idrossilisina all'interno del polipeptide con l'aiuto di un enzima. È uno dei componenti principali delle proteine ​​del collagene nel tessuto connettivo.

Che cos'è l'idrossilisina?

L'idrossilisina è un amminoacido proteinogenico che viene inizialmente incorporato in una proteina come la lisina. Pertanto è un amminoacido proteinogenico non canonico. Il termine "canonico" significa classico.

Quindi non esiste un codone per questo amminoacido. L'idrossilisina si trova principalmente nel collagene del tessuto connettivo e nelle glicoproteine. Lì, la lisina viene convertita in idrossilisina tramite processi enzimatici. Solo una parte della lisina viene convertita in idrossilisina. Le proprietà dei rispettivi collageni dipendono dalla quantità di residui di lisina e prolina idrolizzata.

L'idrossilisina può essere isolata in forma libera come cloridrato. Il cloridrato di idrossilisina è una polvere beige con un punto di fusione compreso tra 225 e 230 gradi. È un amminoacido basico che fa reagire anche le proteine ​​contenenti idrossilisina. L'idrossilisina è stata scoperta dal biochimico americano e co-fondatore della "Clinical Chemistry" Donald Van Slyke (1883-1971).

Funzione, effetto e compiti

L'idrossilisina è di grande importanza per la struttura del tessuto connettivo. Le glicoproteine ​​contengono anche idrossilisina per formare composti glicosidici della proteina con residui di zucchero sul residuo idrossile.

All'interno del collagene è responsabile della reticolazione delle singole molecole proteiche. Insieme all'idrossilprolina, la forma idrolizzata della prolina, è anche determinante nella costruzione delle strutture terziarie e quaternarie del collagene. L'idrossilazione della lisina è catalizzata dall'enzima lisil idrossilasi con la partecipazione dei cofattori ioni ferro e acido ascorbico (vitamina C). Il modello di distribuzione dei residui di lisina idrossilata nel collagene non è né particolarmente rigido né flessibile. Ci sono sempre schemi ricorrenti.

Tuttavia, ci sono anche intere aree all'interno della proteina che non contengono residui di lisina idrossilata. Mentre l'idrossiprolina è responsabile della struttura elicoidale del collagene attraverso il legame di tre catene proteiche, i legami crociati tra le varie molecole proteiche si formano attraverso i gruppi idrossilici dell'idrossilisina. Inoltre, questi gruppi molecolari servono anche come sito di legame per un legame glicosidico con uno zucchero. Nel complesso, questo garantisce la forza del tessuto connettivo.

Se c'è una mancanza di idrossilisina nelle proteine, ciò non può essere corretto con un'assunzione aggiuntiva dell'amminoacido. Non esiste un codone per l'idrossilisina libera, quindi non può essere incorporata nella proteina corrispondente. Il valore degli integratori alimentari con aggiunta di idrossilisina è quindi molto discutibile. Pertanto, la carenza deve essere dovuta a un'idrossilazione insufficiente della lisina.

Istruzione, occorrenza, proprietà e valori ottimali

L'idrossilisina si trova solo nel collagene umano e animale. Esistono anche alcune glicoproteine ​​che contengono anche idrossilisina. Questo include l'adiponectina. L'adiponectina è un ormone che viene prodotto nel tessuto adiposo e ha un'influenza decisiva sull'efficacia dell'insulina. L'idrossilisina è stata rilevata anche in alcuni batteri, come lo Staphylococcus aureus.

La distribuzione della lisina idrossilata non è uniforme nel collagene. Ci sono luoghi in cui si trova quasi sempre. In altre aree, l'idrossilisina non viene quasi mai trovata. Questa distribuzione irregolare determina la struttura del collagene. All'interno della struttura a tripla elica del collagene, l'idrossilisina si trova sempre nella posizione Y della sequenza ripetuta Gly-X-Y. Nelle regioni corte con una struttura non elicoidale, l'idrossilisina si trova anche in altri luoghi.

Malattie e disturbi

Il tessuto connettivo è assolutamente dipendente dalla presenza di idrossilisina. Il collagene può essere stabile e solido solo se i legami incrociati tra le molecole proteiche funzionano. Una carenza di idrossilisina causa debolezza del tessuto connettivo.

Se è presente solo in quantità estremamente piccole o per niente, l'organismo corrispondente non sarebbe vitale. Il tessuto connettivo non poteva più svolgere il suo compito di tessuto limitante e di supporto per gli organi. In effetti, ci sono malattie che possono essere ricondotte alla mancanza di idrossilisina. Poiché questo amminoacido è inizialmente incorporato come lisina durante la sintesi proteica, non può essere una carenza primaria. L'idrossilisina si forma dalla lisina all'interno della proteina del collagene con l'aiuto delle lisilidrossilasi. Una carenza di idrossilisina può derivare solo da un difetto di questo enzima o dalla sua funzione insufficiente.

Esiste un gruppo di debolezze del tessuto connettivo congenito eterogeneo noto come sindrome di Ehlers-Danlos. Diverse mutazioni possono essere responsabili di questo quadro clinico. Tra le altre cose, anche la lisilidrossilasi può essere difettosa, quindi viene idrossilata una quantità insufficiente di lisina. La sindrome di Ehlers-Danlos si manifesta attraverso l'eccessiva elasticità della pelle e l'eccessiva mobilità delle articolazioni. Sono interessati anche organi interni, vasi sanguigni, tendini, legamenti e muscoli. La prognosi dipende dalla gravità del difetto. Se le navi sono coinvolte, è prevedibile una rotta sfavorevole. Il completo fallimento dell'enzima lisil idrossilasi è incompatibile con la vita e pertanto non viene osservato.

Ma anche con un enzima intatto, potrebbe esserci un tessuto connettivo debole a causa della sua bassa attività. La lisilidrossilasi richiede ioni di ferro e acido ascorbico (vitamina C) come cofattori. Se, ad esempio, manca la vitamina C, si verifica il cosiddetto scorbuto. Lo scorbuto è una malattia acquisita del tessuto connettivo causata dalla mancanza di gruppi idrossilici sui residui di prolina e lisina del collagene. La causa è la bassa attività della prolina idrossilasi e della lisina idrossilasi dovuta alla carenza di acido ascorbico.