hydrolase

A hydrolase è un gruppo di enzimi che abbattono idroliticamente i substrati. Alcune idrolasi contribuiscono al normale funzionamento del corpo umano, ad esempio l'amilasi che scinde l'amido. Altre idrolasi sono coinvolte nello sviluppo di malattie e, come l'ureasi, sono prodotte nei batteri.

Cos'è l'idrolasi?

Le idrolasi sono enzimi che usano l'acqua per abbattere i substrati. Il substrato si aggancia al centro attivo di un enzima, dove le interazioni tra le due unità provocano la scomposizione del substrato in due parti. Allo stesso tempo, una molecola d'acqua (H2O) è divisa in un singolo atomo di idrogeno (H) e un gruppo OH. Una parte del substrato si attacca al singolo atomo di idrogeno, mentre il gruppo OH si attacca all'altra parte del substrato. Il prodotto idrolasi di conseguenza è costituito da due nuovi composti.

Le idrolasi funzionano con diversi substrati; questi includono esteri, peptidi eterei, glicosidi, idruri acidi e legami C-C. La scissione idrolitica delle idrolasi è reversibile, cioè reversibile. Nella classificazione CE, rappresentano il gruppo 3, che comprende diversi sottogruppi. I sottogruppi includono, ad esempio, la lipasi, che scompone il grasso, e la lattasi, che scompone lo zucchero del latte (lattosio). Una mancanza di lattasi porta all'intolleranza allo zucchero del latte, che può riflettersi nei disturbi gastrointestinali durante il consumo di latte.

Funzione, effetto e compiti

Le idrolasi sono numerose nel corpo umano. L'amilasi è anche una delle idrolasi. L'amilasi si trova nella saliva ed è responsabile della scomposizione dell'amido e di altri polisaccaridi. I polisaccaridi sono più zuccheri costituiti da catene di carboidrati.

L'amilasi divide idroliticamente queste catene e le scompone in unità più piccole. Questo crea il sapore dolce che le persone possono gustare quando masticano pane e altri cibi ricchi di amido. Il trattamento dei polisaccaridi da parte dell'amilasi è il primo stadio della digestione biochimica, dopo che i denti hanno frantumato meccanicamente il cibo durante la masticazione.

La chinureninasi è presente in tutti i tipi di tessuto e divide l'alanina. Sia la sintesi dell'acido nicotinico che la degradazione del triptofano richiedono questo passaggio. Il triptofano è un amminoacido essenziale coinvolto nella sintesi della serotonina. La serotonina è un importante neurotrasmettitore (sostanza messaggera). La scomposizione del triptofano è anche una fase intermedia nella sintesi di altre sostanze, ad esempio la nicotinamide adenina dinucleotide (NAD).

Il NAD è un coenzima che partecipa a numerose funzioni biologiche. Ad esempio, supporta il lavoro delle deidrogenasi e fa parte della catena respiratoria. La chinureninasi non solo contribuisce alla degradazione del triptofano, ma anche alla sintesi dell'acido nicotinico. L'acido nicotinico o niacina è una vitamina che fa parte del complesso B.

Istruzione, occorrenza, proprietà e valori ottimali

Il corpo umano forma idrolasi dove vengono utilizzate. Ad esempio, l'amilasi nella saliva viene prodotta nella ghiandola salivare, mentre il pancreas produce l'amilasi pancreatica. Come tutti gli enzimi, le idrolasi possono funzionare solo in determinate condizioni. Soprattutto, il pH dell'ambiente e la temperatura sono di grande importanza per loro.

Ad esempio, l'amilasi può esistere solo a pH 3,5-9. Se l'ambiente si discosta da questo intervallo, l'enzima si denatura. L'acido gastrico ha un valore di pH di 1–1,5 a stomaco vuoto ed è quindi troppo acido per l'amilasi. L'acido dello stomaco denatura la struttura proteica rompendo i legami molecolari. L'enzima perde la sua forma e diventa inattivo. Questo è il motivo per cui il pancreas deve anche sintetizzare l'amilasi e aggiungerla alla polpa in una fase successiva della digestione.

La temperatura ottimale per l'amilasi è di 45 ° C; A questa temperatura, l'amilasi funziona più velocemente, cioè converte la maggior quantità di substrato. L'amilasi può anche funzionare al di fuori di questo ottimale, ma il tasso metabolico è leggermente inferiore. Temperature troppo elevate denaturano anche l'enzima e lo rendono inutilizzabile o scompongono la proteina nei suoi singoli amminoacidi.

Malattie e disturbi

Alcune idrolasi possono aiutare a diagnosticare le malattie. Ad esempio, i medici possono utilizzare i livelli di amilasi nelle ovaie e nei polmoni per diagnosticare alcune forme di cancro. La concentrazione di analisi è evidente nel cancro in questi organi e può quindi dare un'indicazione della presenza o della diffusione di neoplasie.

Una mutazione nel gene KYNU porta a una carenza di chinureninasi. L'enzima è coinvolto in vari processi biochimici. Se c'è troppo poca chinureninasi nel corpo, le cellule non possono sintetizzare la vitamina B3 (chiamata anche acido nicotinico o niacina) come al solito e si verifica l'ipovitaminosi. I segni di una carenza di B3 includono dermatiti e infiammazioni della bocca, dello stomaco e della mucosa intestinale. Inoltre, possono verificarsi diarrea, depressione, perdita di appetito, difficoltà di concentrazione, disturbi del sonno e irritabilità. La carenza può anche innescare la malattia della pellagra.

Non è solo l'organismo umano che forma le idrolasi. Anche agenti patogeni come i batteri possono produrre enzimi da questo gruppo. Un enzima che può persino danneggiare le persone è chiamato ureasi e scompone l'urea in ammoniaca e anidride carbonica. L'ammoniaca aiuta i batteri a resistere all'acidità di stomaco. Di conseguenza, possono infettare il sistema digestivo e causare una serie di disturbi. Il batterio Helicobacter pylori appartiene a questo gruppo di patogeni. L'Helicobacter pylori innesca la gastrite di tipo B, può essere responsabile di ulcere gastriche e duodenali e, in caso di infezione cronica, può provocare il cancro gastrico.